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Please use this identifier to cite or link to this item: http://acervodigital.unesp.br/handle/11449/122132
Title: 
Estudo da interação não-nativa no enovelamento de proteínas
Author(s): 
Mouro, Paulo Ricardo
Institution: 
Universidade Estadual Paulista (UNESP)
Sponsorship: 
Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
Abstract: 
  • The study of physicochemical principles which governs the folding process became central in order to provide answers for the protein folding mechanism. In this context, the energy landscape theory has been supporting theoretical and experimental advances in the understanding this mechanism. The energy landscape of globular proteins resembles a funnel of structures progressively folded en route to the native state, minimally frustrated state. It is well established that an addition of small amount of energetic frustration enhances folding speed for certain proteins. We applied the Cα structure-based model to simulate a group of proteins with the contact order (CO) as the reaction coordinate and we found that CO and free energy barrier at the transition state ( F) correlates with nonnative contacts variation ( A) at the optimum frustration regime. We also found that F and A cluster the simulated proteins by their fold motifs. These computational findings are corroborated by analytical model. As a consequence, optimum frustration regime for protein folding can be predicted analytically
  • O estudo dos princípios físico-químicos que regulam o processo de enovelamento tornou-se central a fim de fornecer respostas sobre os mecanismos de enovelamento das proteínas. Neste contexto, a teoria do relevo da superfície de energia surge para apoiar os avan¸cos teóricos e experimentais na compreensão destes mecanismos. O panorama energético de proteínas globulares se assemelha a um funil de estruturas que são progressivamente enoveladas para o estado nativo, estado minimamente frustrado. É bem estabelecido que a adição de uma pequena quantidade de frustração energética aumenta a velocidade de enovelamento para certas proteínas. Neste trabalho, aplicamos o modelo baseado em estrutura Cα para simular um grupo de proteínas utilizando a ordem de contato (CO) como coordenada de reação, e descobrimos que CO e barreira de energia livre no estado de transição ( F) correlacionam bem com a variação na quantidade de contatos não-nativos ( A) no regime de frustração ideal. Descobrimos também que, F e A separam as proteínas simuladas por seus “motifs”. Estes resultados computacionais são corroborados por um modelo analítico. Como consequência, o regime de frustração ótima para o enovelamento de proteínas pode ser previsto analiticamente
Issue Date: 
4-Apr-2014
Citation: 
MOURO, Paulo Ricardo. Estudo da interação não-nativa no enovelamento de proteínas. 2014. 76 f. Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual Paulista Julio de Mesquita Filho, Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas, 2014.
Time Duration: 
76 f. : il. color., tabs.
Publisher: 
Universidade Estadual Paulista (UNESP)
Keywords: 
  • Biologia molecular
  • Biofísica
  • Proteinas globulares
  • Dobramento de proteína
  • Dinamica molecular
  • Biophysics
URI: 
Access Rights: 
Acesso aberto
Type: 
outro
Source:
http://repositorio.unesp.br/handle/11449/122132
Appears in Collections:Artigos, TCCs, Teses e Dissertações da Unesp

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