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Utilize este identificador para citar ou criar um link para este item: http://acervodigital.unesp.br/handle/11449/22072
Título: 
The Origin of Nonmonotonic Complex Behavior and the Effects of Nonnative Interactions on the Diffusive Properties of Protein Folding
Autor(es): 
Instituição: 
  • Los Alamos Natl Lab
  • Universidade Estadual Paulista (UNESP)
  • Univ Calif Davis
  • SUNY Stony Brook
  • Chinese Acad Sci
  • Univ Calif San Diego
ISSN: 
0006-3495
Financiador: 
  • Center for Theoretical Biological Physics
  • Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
  • Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)
  • Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
  • U. S. National Science Foundation
  • National Science Foundation
Número do financiamento: 
  • CTBP: PHY-0822283
  • CTBP: MCB-0543906
  • U. S. NSF: DMR-0645461
Resumo: 
We present a method for calculating the configurational-dependent diffusion coefficient of a globular protein as a function of the global folding process. Using a coarse-grained structure-based model, we determined the diffusion coefficient, in reaction coordinate space, as a function of the fraction of native contacts formed Q for the cold shock protein (TmCSP). We find nonmonotonic behavior for the diffusion coefficient, with high values for the folded and unfolded ensembles and a lower range of values in the transition state ensemble. We also characterized the folding landscape associated with an energetically frustrated variant of the model. We find that a low-level of frustration can actually stabilize the native ensemble and increase the associated diffusion coefficient. These findings can be understood from a mechanistic standpoint, in that the transition state ensemble has a more homogeneous structural content when frustration is present. Additionally, these findings are consistent with earlier calculations based on lattice models of protein folding and more recent single-molecule fluorescence measurements.
Data de publicação: 
21-Jul-2010
Citação: 
Biophysical Journal. Cambridge: Cell Press, v. 99, n. 2, p. 600-608, 2010.
Duração: 
600-608
Publicador: 
Cell Press
Fonte: 
http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2010.04.041
Endereço permanente: 
Direitos de acesso: 
Acesso restrito
Tipo: 
outro
Fonte completa:
http://repositorio.unesp.br/handle/11449/22072
Aparece nas coleções:Artigos, TCCs, Teses e Dissertações da Unesp

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