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Utilize este identificador para citar ou criar um link para este item: http://acervodigital.unesp.br/handle/11449/4092
Título: 
Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of a glutathione S-transferase from Xylella fastidiosa
Autor(es): 
Instituição: 
  • Universidade de São Paulo (USP)
  • Universidade Estadual Paulista (UNESP)
ISSN: 
1744-3091
Resumo: 
Glutathione S-transferases (GSTs) form a group of multifunctional isoenzymes that catalyze the glutathione-dependent conjugation and reduction reactions involved in the cellular detoxification of xenobiotic and endobiotic compounds. GST from Xylella fastidiosa (xfGST) was overexpressed in Escherichia coli and purified by conventional affinity chromatography. In this study, the crystallization and preliminary X-ray analysis of xfGST is described. The purified protein was crystallized by the vapour-diffusion method, producing crystals that belonged to the triclinic space group P1. The unit-cell parameters were a = 47.73, b = 87.73, c = 90.74 angstrom, alpha = 63.45, beta = 80.66, gamma = 94.55 degrees. xfGST crystals diffracted to 2.23 angstrom resolution on a rotating-anode X-ray source.
Data de publicação: 
1-Fev-2008
Citação: 
Acta Crystallographica Section F-structural Biology and Crystallization Communications. Oxford: Blackwell Publishing, v. 64, p. 85-87, 2008.
Duração: 
85-87
Publicador: 
Blackwell Publishing
Fonte: 
http://dx.doi.org/10.1107/S174430910706825X
Endereço permanente: 
http://hdl.handle.net/11449/4092
Direitos de acesso: 
Acesso aberto
Tipo: 
outro
Fonte completa:
http://repositorio.unesp.br/handle/11449/4092
Aparece nas coleções:Artigos, TCCs, Teses e Dissertações da Unesp

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