Simulação computacional do enovelamento de proteínas utilizando o Modelo HP

Abstract

Compreender como a sequencia de aminoácidos de uma proteína determina a sua funcionalidade biológica é de grande importância conceitual e prática como, por exemplo, no projeto de novas drogas. As proteínas consistem em polipeptídios composta por 20 L- aminoácidos diferentes, (formados pelos átomos de hidrogênio, carbono, nitrogênio e oxigênio) ligados por ligações peptídicas. O que torna as proteínas diferentes não é o número de aminoácidos, mas a sequencia deles na cadeia polipeptídica. No presente trabalho, apresentamos uma simulação computacional, com modelo simples, para a enumeração exata de todas as conformações possíveis em uma rede de todas as conformações possíveis em uma rede quadrada para n = 1 a 17 monômeros. Resultados mostram que 2.155.667 conformações diferentes são possíveis. Neste trabalho, confirmamos estes resultados e atribuímos aos sítios da rede quadrada os monômetros no modelo que foram usados para computar o número de contatos entre os monômeros, distribuição da energia configuracional, distância em relação a frequencia relativa de todas as conformações, contato topológico de longo alcance, aplicamos e comparamos os resultados das simulações do modelo com sequencia de Epitopos.

The understanding of how the amino acids sequence determine the protein biological funtionality is one of the most practical and conceptual challenge as, for example, in the development of new drugs. The protein molecule consist of a long chain of polupeptides composed of 20 different amino acids (essentially formed by carbon, oxygen, nitrogen, and hydrogen atoms) linked together by peptide chemical bonds. What makes proteins different is not the number of amino acids in the chain but the amino acid sequence along the chain. In the present a computer simulation of a simple protein model, using the techinique of exact enumeration over all the possible conformations in the square lallice to a sequence of n = 1 to 17 monomers. The results indicate that we can found 2.155.1667 different possible conformations. We present the results for the Cartesian coordinates of all the monomers along the chain and computed the monomer-monomer contacts, the configurational energy, the long-range topological contact and a possible application of the HP model for a variety of epitopes sequences.