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Utilize este identificador para citar ou criar um link para este item: http://acervodigital.unesp.br/handle/11449/25350
Título: 
Síntese, caracterização e estudos de interação de um análogo da antitoxina CcdA empregando fluorescência no estado estacionário
Título alternativo: 
Synthesis, characterization and interaction studies of an analog of CcdA antitoxin by steady state fluorescence
Autor(es): 
Instituição: 
Universidade Estadual Paulista (UNESP)
ISSN: 
0100-4042
Financiador: 
  • Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
  • Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)
Número do financiamento: 
  • FAPESP: 03/04492-3
  • FAPESP: 07/08052-9
Resumo: 
Toxin-antitoxin (TA) systems contribute to plasmid stability by a mechanism called post-segregational killing. The ccd was the first TA system to be discovered with CcdB being the toxin and CcdA the antitoxin. CcdA, an 8.3 kDa protein, interacts with CcdB (11.7 kDa), preventing the cytotoxic activity of CcdB on the DNA gyrase. As an approach to understanding this interaction, CcdA41, a polypeptide derived from CcdA, was synthesized by solid-phase methodology and its interaction with CcdB was analyzed by steady state fluorescence. CcdA41 formed a stable complex with CcdBET2, a peptide based on CcdB, the more recently described bacterial topoisomerase inhibitor.
Data de publicação: 
1-Jan-2010
Citação: 
Química Nova. Sociedade Brasileira de Química, v. 33, n. 4, p. 841-845, 2010.
Duração: 
841-845
Publicador: 
Sociedade Brasileira de Química
Palavras-chaves: 
  • bacterial toxin
  • peptides
  • fluorescence
Fonte: 
http://dx.doi.org/10.1590/S0100-40422010000400014
Endereço permanente: 
Direitos de acesso: 
Acesso aberto
Tipo: 
outro
Fonte completa:
http://repositorio.unesp.br/handle/11449/25350
Aparece nas coleções:Artigos, TCCs, Teses e Dissertações da Unesp

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