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Utilize este identificador para citar ou criar um link para este item: http://acervodigital.unesp.br/handle/11449/37257
Título: 
Purification and characterization of jararassin-I, a thrombin-like enzyme from Bothrops jararaca snake venom
Autor(es): 
Instituição: 
  • Univ Ribeirao Preto
  • Universidade Estadual Paulista (UNESP)
  • Universidade de São Paulo (USP)
ISSN: 
1672-9145
Resumo: 
A thrombin-like serine protease, jararassin-I, was isolated from the venom of Bothrops jararaca. The protein was obtained in high yield and purity by a single chromatographic step using the affinity resin Benzamidine-Sepharose CL-6B. SDS-PAGE and dynamic light scattering analyses indicated that the molecular mass of the enzyme was about 30 kD. The enzyme possessed fibrinogenolytic and coagulant activities. The jararassin-I degraded the Bbeta chain of fibrinogen while the Aalpha chain and gammachain were unchanged. Proteases inhibitors, PMSF and benzamidine inhibited the coagulant activity. These results showed jararassin-I is a serine protease similar to coagulating thrombin-like snake venom proteases, but it specifically cleaves Bbeta chain of bovine fibrinogen. Single crystals of enzyme were obtained (0.2 mmx0.2 mmx0.2 mm) and used for X-ray diffraction experiments.
Data de publicação: 
1-Dez-2004
Citação: 
Acta Biochimica Et Biophysica Sinica. Shanghai: Shanghai Inst Biochemistry, Academia Sinica, v. 36, n. 12, p. 798-802, 2004.
Duração: 
798-802
Publicador: 
Shanghai Inst Biochemistry, Academia Sinica
Palavras-chaves: 
  • snake venom
  • Bothrops jararaca
  • serine protease thrombin-like
  • fibrinogenolytic activity
  • crystallization
Fonte: 
http://dx.doi.org/10.1093/abbs/36.12.798
Endereço permanente: 
Direitos de acesso: 
Acesso restrito
Tipo: 
outro
Fonte completa:
http://repositorio.unesp.br/handle/11449/37257
Aparece nas coleções:Artigos, TCCs, Teses e Dissertações da Unesp

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