Método de Wang-Landau para sequenciamento de aminoácidos em estrutura nativa de proteínas em modelos de rede

Abstract

Neste trabalho de dissertação, apresentamos uma técnica de se construir sistematicamente sequências de aminoácidos que, ao serem dispostas ao longo de uma cadeia previamente conhecida, resultam em cadeias que se comportam como proteínas. Cada cadeia de aminoácidos, a uma dada temperatura, deve assumir uma forma funcional denominada estrutura nativa, não degenerada, na qual sua energia é a de menor valor possível. A técnica está baseada em um método Monte Carlo, introduzido por Wang e Landau, para se estudar transição de fases em sistemas magnéticos e que neste trabalho foi adaptada e aplicada para se desenhar proteínas. Para se verificar a eficiência do método, foi adotado o modelo de rede para proteínas, onde as cadeias são compostas por 27 monômeros interagindo através do potencial de Miyazawa-Jernigan e 20 tipos de aminoácidos. Um elevado número de sequências foram sintetizadas e todas foram sistematicamente testadas para verificar se cumpriam os requisitos de proteína. Com os resultados obtidos pôde-se verificar o sucesso da implementação da técnica. Trata-se então de uma ferramenta muito interessante e eficiente para o estudo do problema do enovelamento de proteínas

In this dissertation, we present a technique to search and order sequences of amino acids placed along a known chain to build one that behaves as a protein. At a given temperature, each designed sequence should fold to a special nondegenerated conformation known as native state. The energy of the sequence in this state is the lowest one. The technique is based on a Monte Carlo method, introduced by Wang and Landau, to study phase transition of magnetic systems and in this work was adapted and applied to protein design. We adopted the lattice model protein composed of 27 monomers interacting through the Miyazawa-Jernigan potencial and with 20 types of different amino acids. Many sequences were synthesized and all of them were systematically verified if they fulfilled the protein requirements and to check the efficiency of this method. The obtained results showed the success of the implemantation of this technique. Therefore, it is one more very interesting tool to efficiently study the protein folding problem