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http://acervodigital.unesp.br/handle/11449/94847
Full metadata record
DC Field | Value | Language |
---|---|---|
dc.contributor.advisor | Gomes, Eleni [UNESP] | - |
dc.contributor.advisor | Torres, Fernando Araripe Gonçalves [UNESP] | - |
dc.contributor.author | Franco, Fernanda Craveiro | - |
dc.date.accessioned | 2014-06-11T19:27:21Z | - |
dc.date.accessioned | 2016-10-25T19:13:31Z | - |
dc.date.available | 2014-06-11T19:27:21Z | - |
dc.date.available | 2016-10-25T19:13:31Z | - |
dc.date.issued | 2011-04-08 | - |
dc.identifier.citation | FRANCO, Fernanda Craveiro. Clonagem e expressão heteróloga do gene de uma xilanase de Thermoascus aurantiacus em Pichia pastoris. 2011. 66 f. Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual Paulista, Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas, 2011. | - |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/11449/94847 | - |
dc.identifier.uri | http://acervodigital.unesp.br/handle/11449/94847 | - |
dc.description.abstract | A xilanase de Thermoascus aurantiacus codificada pelo gene xynA é uma enzima termofílica com uma promissora aplicação industrial. Neste trabalho, foi realizada a clonagem desse gene, que foi isolado pela técnica de RT-PCR, seguido de expressão heteróloga em Pichia pastoris. Realizada a caracterização da enzima nativa no extrato bruto do fungo filamentoso assim como da enzima recombinante antes e depois da purificação parcial, a qual foi realizada pelo processo de troca iônica. A atividade ótima das enzimas foi em pH 5,0 e as mesmas foram estáveis diante de ampla faixa de pH (3,5- 10,5, por 24h). Em relação à temperatura ótima e termoestabilidade houve algumas diferenças entre as três condições da xilanase. A xilanase nativa apresentou-se mais ativa a 75°C sendo estável na faixa de 35°C a 75°C após 1 hora de incubação, a xilanase recombinante antes e depois do processo de purificação apresentou temperatura ótima em 60°C, no entanto antes da purificação permaneceu estável entre 35°C e 80°C, e após a purificação entre 35°C e 65°C, em ambos os casos após a incubação por 1 hora. Esse foi o primeiro relato de expressão do gene xynA em P. pastoris. Com a purificação da enzima recombinante serão viabilizados estudos estruturais que requerem grandes quantidades da enzima. Além disso as características observadas de XynA em nossas análises mostraram-se bastante interessantes do ponto de vista biotecnológico. Nossos dados permitirão então outros estudos para adequação a aplicação dessa xilanase em processos industriais | pt |
dc.description.abstract | A xilanase de Thermoascus aurantiacus codificada pelo gene xynA é uma enzima termofílica com uma promissora aplicação industrial. Neste trabalho, foi realizada a clonagem desse gene, que foi isolado pela técnica de RT-PCR, seguido de expressão heteróloga em Pichia pastoris. Realizada a caracterização da enzima nativa no extrato bruto do fungo filamentoso assim como da enzima recombinante antes e depois da purificação parcial, a qual foi realizada pelo processo de troca iônica. A atividade ótima das enzimas foi em pH 5,0 e as mesmas foram estáveis diante de ampla faixa de pH (3,5- 10,5, por 24h). Em relação à temperatura ótima e termoestabilidade houve algumas diferenças entre as três condições da xilanase. A xilanase nativa apresentou-se mais ativa a 75°C sendo estável na faixa de 35°C a 75°C após 1 hora de incubação, a xilanase recombinante antes e depois do processo de purificação apresentou temperatura ótima em 60°C, no entanto antes da purificação permaneceu estável entre 35°C e 80°C, e após a purificação entre 35°C e 65°C, em ambos os casos após a incubação por 1 hora. Esse foi o primeiro relato de expressão do gene xynA em P. pastoris. Com a purificação da enzima recombinante serão viabilizados estudos estruturais que requerem grandes quantidades da enzima. Além disso as características observadas de XynA em nossas análises mostraram-se bastante interessantes do ponto de vista biotecnológico. Nossos dados permitirão então outros estudos para adequação a aplicação dessa xilanase em processos industriais | en |
dc.format.extent | 66 f. : il. color. | - |
dc.language.iso | por | - |
dc.publisher | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | - |
dc.source | Aleph | - |
dc.subject | Industrial microbiology | en |
dc.subject | Microbiologia industrial | pt |
dc.subject | Enzimas de fungos - Aplicações industriais | pt |
dc.subject | Xilanase | pt |
dc.title | Clonagem e expressão heteróloga do gene de uma xilanase de Thermoascus aurantiacus em Pichia pastoris | pt |
dc.type | outro | - |
dc.contributor.institution | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | - |
dc.rights.accessRights | Acesso aberto | - |
dc.identifier.file | 000642546.pdf | pt |
dc.identifier.aleph | 000642546 | - |
dc.identifier.capes | 33004153074P9 | - |
Appears in Collections: | Artigos, TCCs, Teses e Dissertações da Unesp |
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